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PROPRIETÀ DEGLI ENZIMI, MECCANISMO D'AZIONE, EFFICIENZA DELLA CATALISI ENZIMATICA,USI PRATICI DEGLI ENZIMI, CENNI STORICI

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        1.     INTRODUZIONE   Enzima Struttura molecolare di natura proteica che negli organismi viventi svolge la funzione di catalizzatore biologico, ossia di sostanza capace di accelerare il decorso di una reazione chimica. Il termine enzima è stato coniato nel 1897 dal fisiologo tedesco Wilhelm Kühne (1837-l900) e deriva dal greco en, 'dentro', e zymé, 'lievito'. Attualmente sono stati identificati più di 700 enzimi.



        2.     PROPRIETÀ DEGLI ENZIMI  
Gli enzimi sono formati da molecole proteiche ripiegate in modo da assumere una conformazione nello spazio che è tipica di ciascun enzima. Alla catena proteica, detta anche apoenzima, spesso può legarsi un fattore, il coenzima, che ha la funzione di facilitare l'azione enzimatica. Il coenzima può consistere in un semplice ione (ad esempio, di magnesio, di ferro, di manganese, di cobalto o di zinco), in una vitamina, oppure può essere rappresentato da una molecola più complessa, e in tal caso viene detto cofattore (sono ad esempio importanti cofattori il nicotinamide-adenin-dinucleotide, NAD, e il flavin-adenin-dinucleotide, FAD, coinvolti nelle reazioni della respirazione cellulare). La gran parte degli enzimi agisce in modo altamente specializzato, cioè ciascuno di essi interviene in una determinata reazione chimica. Alcuni enzimi, come la pepsina e la tripsina che determinano la digestione delle proteine, sono invece in grado di catalizzare molte reazioni diverse.

In base al tipo di reazione che catalizzano, si possono distinguere differenti classi di enzimi: in particolare, gli enzimi idrolitici intervengono nelle reazioni in cui una sostanza viene degradata in composti più semplici, in presenza di acqua; gli enzimi ossidanti, o ossidasi, catalizzano le reazioni di ossidazione; gli enzimi riduttori, o riduttasi, agiscono invece nelle reazioni di riduzione, in cui viene eliminato ossigeno. Il nome di un enzima si forma aggiungendo il suffisso -asi al nome del substrato con cui reagisce: secondo tale convenzione, ad esempio, l'enzima che controlla la scomposizione dell'urea si chiama ureasi, mentre quelli che controllano l'idrolisi delle proteine vengono detti proteasi (fanno eccezione alcuni enzimi, come la tripsina e la pepsina, che mantengono il nome che avevano prima dell'adozione di questa nomenclatura). Alcuni enzimi possiedono una proprietà particolare, che prende il nome di autocatalisi: essi, cioè, inducono la loro stessa formazione a partire da un precursore inerte chiamato zimogeno. In virtù di questa proprietà, tali enzimi possono essere facilmente fabbricati in provetta.

        3.     MECCANISMO D'AZIONE  
L'azione degli enzimi consiste nell'abbassare l’energia di attivazione che sarebbe necessaria per fare avvenire le reazioni chimiche se non fosse presente alcun catalizzatore. L'energia di attivazione corrisponde alla quantità minima di energia che dovrebbero possedere le molecole per potere collidere e reagire tra loro. Gli enzimi, grazie alla loro conformazione tridimensionale, sono in grado di accogliere in speciali 'siti' i due o più reagenti della reazione chimica che essi catalizzano; legando queste molecole, essi ne favoriscono l'interazione e, in altri termini, favoriscono il decorso della reazione, abbassando l'energia di attivazione che questa richiede.

        3.1.   Formazione del complesso enzima-substrato   
La zona della molecola enzimatica in cui sono presenti questi 'siti' è detta sito attivo. Il legame tra i reagenti e l'enzima è possibile grazie alla complementarietà che sussiste tra la struttura dell'enzima e quella dei reagenti stessi. La corrispondenza tra le molecole è talmente precisa che il legame tra l'enzima e i reagenti viene solitamente paragonato al legame tra una chiave e la serratura corrispondente. Il riconoscimento tra le molecole di reagente e quelle di enzima prende il nome di interazione stereo-specifica e porta alla formazione del cosiddetto complesso enzima-substrato, in cui si verifica una modificazione della conformazione della molecola enzimatica tale da avvicinare i reagenti a essa legati e da favorirne l'interazione. Le molecole di reagente a questo punto reagiscono tra loro; si formano le molecole dei prodotti di reazione; infine, il complesso enzima-substrato si scinde. Gli enzimi, avvenuta la reazione, non vengono consumati e possono intervenire a catalizzare una nuova reazione chimica.

        4.     EFFICIENZA DELLA CATALISI ENZIMATICA  
Gli enzimi sono straordinariamente efficienti: quantità minime di un enzima possono ottenere a basse temperature ciò che, con mezzi chimici ordinari, richiederebbe reagenti estremamente potenti e temperature molto elevate. Ad esempio, circa 30 g di pepsina pura allo stato cristallino possono digerire quasi 2 t di albume in poche ore. La cinetica delle reazioni enzimatiche si differenzia da quella delle reazioni chimiche semplici: ogni enzima è specifico rispetto alla sostanza in cui produce la reazione e ha la massima efficacia a una precisa temperatura. Anche se un aumento del calore può determinare l'accelerazione di una reazione, gli enzimi sono molecole instabili che non sopportano ampie variazioni di temperatura. L'attività catalitica di un enzima è determinata soprattutto dalla sua sequenza amminoacidica e dalla sua struttura terziaria (cioè tridimensionale e ripiegata).



        5.     USI PRATICI DEGLI ENZIMI  
La fermentazione alcolica e altri importanti processi industriali dipendono dall'azione di enzimi, sintetizzati da specifici ceppi di lieviti o batteri. Numerosi enzimi vengono anche usati a scopo medico: ad esempio, alcuni di essi sono utili per trattare infiammazioni locali, mentre la tripsina viene impiegata per rimuovere sostanze estranee e tessuto necrotico dalle ferite e dalle ustioni; altri enzimi vengono impiegati nel trattamento della trombosi. Gli usi clinici degli enzimi sono illustrati dalle ricerche sulla L­asparaginasi, considerata un'arma potenzialmente molto efficace nel trattamento di alcune forme di leucemia; sulla destrinasi, in grado di prevenire la carie; e sul malfunzionamento degli enzimi, alla base di malattie come la fenilchetonuria, alcuni tipi di anemia e altre patologie del sangue. Un particolare tipo di enzimi, detti enzimi di restrizione, sono divenuti di uso abituale nelle tecniche di ingegneria genetica e di clonazione. Vedi anche Smaltimento dei liquami; Scienza delle preparazioni alimentari; Biotecnologia.

        6.     CENNI STORICI  
La fermentazione alcolica è indubbiamente la più antica reazione enzimatica nota. Per lungo tempo si pensò che questo fenomeno e altri simili fossero dovuti a reazioni spontanee, fino a quando, nel 1857, il chimico francese Louis Pasteur non dimostrò che la fermentazione si verifica solo in presenza di cellule vive. Successivamente, nel 1897, il chimico tedesco Eduard Buchner scoprì che la fermentazione alcolica poteva essere provocata anche in assenza di cellule da un estratto di lievito. La prima reazione enzimatica compiuta al di fuori di un organismo era stata provocata nel 1783 dal biologo italiano Lazzaro Spallanzani, che aveva causato la digestione della carne con succhi gastrici estratti dal canale alimentare dei falchi. Dopo la scoperta di Buchner, gran parte degli scienziati iniziò a credere che la fermentazione e le reazioni biologiche in genere fossero provocate dagli enzimi. Ciononostante, per lungo tempo tutti i tentativi di isolare queste molecole e di identificarne la natura chimica fallirono.

        6.1.   Principali scoperte nel Novecento  Nel 1926 il biochimico statunitense James B. Sumner riuscì a isolare e a cristallizzare l'ureasi, mentre quattro anni dopo la pepsina e la tripsina furono purificate e cristallizzate dal biochimico statunitense John H. Northrop. In seguito a questi risultati fu, peraltro, possibile dimostrare anche la natura proteica degli enzimi. Negli ultimi anni le ricerche sulla chimica degli enzimi hanno gettato nuova luce su alcune funzioni biologiche di base. La ribonucleasi, un semplice enzima batterico scoperto nel 1938 dal batteriologo statunitense René Dubos e isolato nel 1946 dal chimico statunitense Moses Kunitz, è stato sintetizzato per la prima volta nel 1969 da alcuni ricercatori statunitensi. La sua sintesi, che richiede l'assemblaggio di 124 molecole in una sequenza molto precisa, ha aperto la strada all'identificazione delle regioni della molecola responsabili delle sue funzioni chimiche e alla possibilità di modificare gli enzimi presenti in natura, per dotarli di proprietà non presenti in origine. Negli ultimi anni queste potenzialità sono state ampliate dalle tecniche di ingegneria genetica, che hanno, peraltro, permesso di produrre alcuni enzimi in notevoli quantità. Vedi anche Zimologia.





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