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Catalizzatori



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Catalizzatori


Scopo: distinzione tra catalizzatori organici ed inorganici.


Materiali utilizzati:

campioni di patata;

campioni di carota;

campioni di carne;

biossido di Manganese (MnO2);

acqua ossigenata (N2O2);

piastra riscaldante;

provette.         




Sono state effettuate due differenti prove.


Procedimento (1^ prova):

si è versata in provetta dell’acqua ossigenata (H2O2) e successivamente è stata aggiunta una certa quantità di biossido di manganese (MnO2). Si ha, quindi, atteso e osservato l’eventuale verificarsi di una reazione chimica. In seguito dei campioni di patata, carota e carne sono stati posti separatamente in tre provette contenenti acqua ossigenata, ed anche in questo caso si è osservato la possibile reazione. Poi si è preso un altro campione di carne e lo si è messo in una provetta contenente acqua (H20) e lo si è riscaldato a bagnomaria, in seguito lo stesso campione e stato posto in un’altra provetta contenente acqua ossigenata e nuovamente si è osservato il verificarsi di un’eventuale reazione.

Procedimento (2^ prova):

3 ml di soluzione tampone a PH7 sono stati versati in tre distinte provette. 

Una delle tre provette è stata poi riscaldata a bagnomaria, un’altra è stata lasciata a temperatura ambiente e l’ultima è stata posta in un bagno d’acqua e ghiaccio. Si è atteso per 2-3 minuti in modo che la temperatura si stabilizzasse e poi sono state aggiunte 10 gocce di succo di patata e 10 gocce di catecolo. Si è aspettato qualche minuto agitando le provette con un intervallo per ogni minuto. In seguito, in quattro diverse provette sono state poste soluzioni tampone con PH diversi (2, 5, 7, 8). Ad ogni soluzione in provetta sono state aggiunte 10 gocce di succo di patata e 10 gocce di catecolo. Le provette, poi, sono state agitate per 2-3 minuti e si è osservato il verificarsi di eventuali variazioni cromatiche.


Osservazioni e conclusioni:


Aggiungendo all’acqua ossigenata del biossido di carbonio è avvenuta una reazione con forte sviluppo di calore e di gas.

Anche i vari campioni di alimenti posti in acqua ossigenata hanno dato origine a delle reazioni. Infatti nella carne, nella patata e nella carota è presente l’enzima (catalizzatore organico) catalasi. L’acqua ossigenata è una componente sfavorevole alla vita cellulare per cui essa viene decomposta in:

2H2O2 (aq) 2H2O (aq) + O2 (g) (sviluppo di gas)

L’enzima catalasi (catalizzatore organico) velocizza la reazione.

Anche il biossido di carbonio è un catalizzatore in quanto velocizza la reazione di decomposizione dell’acqua ossigenata nello stesso modo, viene però definito catalizzatore inorganico perché pur velocizzando la reazione, a differenza degli enzimi, non vi partecipa. È quindi possibile alla fine della reazione recuperare MnO2.

Per quanto riguarda il campione di carne precedentemente riscaldato è poi posto in una provetta contenente acqua ossigenata, esso non ha dato origine ad una reazione. Questo è dovuto al fatto che il campione di carne è stato riscaldato ad una temperatura superiore a quella di attività dell’enzima catalasi. Perciò l’enzima inattivato non ha potuto catalizzare la reazione.

Si è poi fatto un’ulteriore prova che consisteva nell’immergere un pezzo di carne in sostanze con diverso PH per vedere quale fosse il PH d’azione dell’enzima catalasi visto che ogni enzima ha un suo PH d’azione ottimale. Si è dunque visto che la catalasi ha un PH d’azione compreso tra 7 e 11 (PH acido o neutro).

Si è visto in seguito un altro esempio di reazione enzimatica. Tagliando a spicchi della frutta e aspettando un po’ di tempo si può notare che essa assume un colore brunastro. Questo è dovuto all’enzima catecolasi presente nella frutta che reagendo con l’ossigeno porta alla formazione del benzochinone. Il condensamento di più moli di benzochinone dà il colore brunastro alla frutta. Il limone utilizzato per esempio nelle macedonie inibisce questa reazione e fa sì che la frutta utilizzatata non diventi di colore bruno ma rimanga sempre del suo colore naturale.



I risultati ottenuti nella seconda prova sono i seguenti:


ATTIVITA’ ENZIMATICA A TEMPERATURE DIVERSE


MINUTI

10°C

20°C

50°C


Reazione abbastanza intensa

Reazione molto intensa

Reazione poco intensa


ATTIVITA’ ENZIMATICA A PH DIVERSI




PH





Poco intensa

Abbastanza intensa

Molto intensa

intensa


Osservando la prima tabella si può notare che l’enzima catecolasi è più attivo a temperatura ambiente, mentre, temperature troppo basse o troppo alte tendono a rendere inattivo l’enzima. Osservando le provette si vede così che in quella a temperatura ambiente si ha un’intensità di colorazione maggiore delle altre due.

Osservando invece la seconda tabella si può notare come l’enzima catecolasi è più attivo fra PH neutro (7) o alcalino(8). Le provette assumono una colorazione brunastra molto intensa. Mentre a PH acido (2 e 5) l’enzima è praticamente inattivo è le provette presentano una colorazione molto debole.

La materia vivente di cui sono costituite le cellule è sede di trasformazioni chimiche che creano le condizioni indispensabili per la vita. La maggior parte di queste reazioni sarebbe di per sé estremamente lenta, se non intervenissero dei catalizzatori biologici che ne accelerano la velocità in modo adeguato alle necessità della cellula. Gli enzimi sono dei catalizzatori di natura proteica e come le proteine si presentano costituiti da catene polipeptidiche variamente aggrovigliate (struttura terziaria). Hanno forma globulare con un buco (sito attivo) in cui si va a piazzare il substrato. Si trovano negli organelli cellulari e quando svolgono le loro funzioni si portano all’esterno di essi. Una parte degli enzimi vive nel citoplasma. Gli enzimi sono dotati di alta specificità. Si parla di specificità assoluta quando un enzima riconosce un solo substrato con cui instaura un legame chimico inducendone la trasformazione in prodotto. La specificità relativa si stabilisce nel caso di enzimi che riconoscano composti anche diversi ma strutturalmente (orientamento di alcuni atomi) simili. La specificità del tipo stereospecifica spiega come mai le cellule utilizzano solo gli L AA e i D-zuccheri.

L’effetto che globalmente provocano è detto catalisi.

I fattori che contribuiscono a velocizzare il processo di catalisi sono:

1. concentrazione dell’enzima

2. concentrazione del substrato

3. temperatura

4. PH

5. effettori allosterici e inibitori

6. energia di attivazione

7. cofattori e coenzimi


1. concentrazione dell’enzima


Esiste una diretta proporzionalità tra concentrazione dell’enzima e molecole di substrato trasformate in prodotti nell’unità di tempo.


2. concentrazione del substrato


Mantenendo costante la concentrazione dell’enzima, la velocità della reazione aumenta col crescere della concentrazione del substrato (S). Inizialmente molto rapidamente, ma in seguito continuando a crescere la concentrazione del S, l’incremento della velocità di reazione diminuisce fino ad annullarsi. Un ulteriore aggiunta di substrato non crea nessuna variazione della velocità di reazione. L’enzima (E) è saturato dal substrato (S). Se la concentrazione del S è molto elevata, la V dipenderà quasi esclusivamente dalla concentrazione dell’enzima. Nel caso che la concentrazione del S non sia elevata, la velocità (grado di formazione del complesso enzima-substrato) dipenderà dall’affinità tra E ed S.

la concentrazione del substrato alla quale l’enzima da la metà della velocità massima è detta costante di Michaelis. Km = ½ Vmax.

La valutazione del Km serve a misurare l’affinità di un E nei confronti dei substrati sui quali agisce, permettendo di identificare il S più adatto per l’azione enzimatica.


3. temperatura


Al crescere della temperatura aumenta l’energia cinetica media delle molecole- numero delle probabili collisioni-, l’effetto risultante sarà un incremento della velocità di reazione. In un ambiente molto sofisticato quale quello cellulare, è opportuno sottolineare che non è possibile varcare una certa soglia della temperatura (la t corporea è di 37°C) senza arrecare dani irreversibili a enzimi proteine e acidi nucleici, ecc.



Alcuni enzimi a struttura molto complessa, presentano nel loro interno oltre al comune sito reattivo (sito attivo) che lega il substrato, più siti di legame detti allosterici (altra forma). Accade che alcuni effettori, a struttura diversa dal substrato, possono legarsi ai siti allosterici modificando anche a distanza (a mo’ di ragnatele) il sito attivo. L’effettore può essere positivi-se aumenta la velocità di reazione- negativo o inibitore allosterico, nel caso che provochi indirettamente una minore reattività del sito attivo.

Non sempre la catalisi enzimatica si manifesta come un aumento della velocità di reazione.


4. ph


Per il PH come per la t bisogna considerare che ogni enzima è altamente specifico, per cui possiede un Ph ottimale. La maggior parte degli enzimi agisce intorno a valori di PH compresi tra 6.5 e 8


5. energia di attivazione


Si definisce energia di attivazione la quantità minima o requisito energetico che i reagenti devono possedere (o che bisogna fornire) per poter ottenere i prodotti. Tale requisito energetico permette ai reagenti di raggiungere lo stato di transizione detto “complesso attivato”, a maggiore energia (Ep) percui instabile. Di conseguenza il complesso tenderà a degradarsi dando i prodotti a minor contenuto energetico. La differenza di energia tra il complesso attivato e i reagenti è proprio l’energia di attivazione. Tanto più elevato è il valore di questa, tanto maggiore sarà l’ostacolo da superare percui la reazione procede molto lentamente. L’azione degli enzimi in questo caso si esplica abbassando l’energia di attivazione: più complessi attivati a minor contenuto di energia.


6. cofattori e coenzimi


Alcuni enzimi esplicano la loro azione legando reversibilmente dei cofattori: ioni inorganici, Na+, K+, Fe +2 , Mg +2 , Ca +2 .

Gli ioni aiutano l’enzima modificandone il sito attivo, onde renderlo più idoneo al legame col substrato. La variazione della loro concentrazione regola anche la velocità della reazione.

coenzimi o gruppi prostetici

Sono delle molecole organiche legate covalentemente alla porzione proteica dell’enzima. Alcuni di essi, NAD + / NADH, FAD+ / FADH2 intervengono nelle reazioni di ossidoriduzioni cellulari, ora cedendo ora acquistando elettroni. Alla fine di un processo metabolico vengono riciclati per evitarne un consumo.


MECCANISMO D’AZIONE ENZIMATICA


La prima teoria sul meccanismo d’azione di un enzima è il modello chiave-serratura. Tale modello immagina l’enzima a struttura rigida, come una serratura, mentre il substrato da trasformare è la relativa chiave. Per poter catalizzare la reazione sia l’enzima che il substrato debbono possedere dimensioni (aspetto geometrico), forma e orientamento dei relativi gruppi tali che l’adattamento sia perfetto (legami deboli e irreversibili).

Recentemente è stato proposto il modello dell’adattamento indotto. Questo parte dal presupposto che l’enzima originariamente non debba possedere la forma complementare al substrato. È solo dopo l’avvicinamento con le molecole da trasformare che l’enzima (notevole flessibilità) viene indotto a modificare il sito attivo.

Le cellule attuano dei particolari meccanismi di regolazione in modo da produrre enzimi solo in un determinato momento e in sede opportuna, evitando così di sprecare ATP.

Fra questi metodi ricordiamo:


1. regolazione da enzima

Le cellule sintetizzano gli enzimi sotto forma di proenzimi, cioè precursori inattivi. Solo quando le condizioni lo richiedono, i proenzimi vengono attivati nella loro forma attiva l’inibizione a feed-back o retroazione.

In questo caso è lo stesso prodotto della reazione chimica, che regola se stesso, inibendone un’ulteriore produzione.


2. regolazione da inibitore

Le cellule possiedono internamente delle sostanze dette “inibitori” (presenti anche nell’uomo) che agiscono riducendo o annullando l’attività catalitica, senza però denaturare l’enzima. Si distinguono due tipi di inibizione: la reversibile nel caso che l’inibitore si allontani facilmente dall’enzima e l’irreversibile dove invece il legame tra I ed E è molto stabile.

A sua volta l’inibizione reversibile può essere:


1. competitiva

E’ detta così in relazione al fatto che una sostanza- l’inibitore – competente col substrato per potersi legare al sito attivo. L’enzima, in questo caso, può essere tratto in inganno percui lega a se l’inibitore al posto del vero substrato. La reazione è reversibile e dipende dalla diversa concentrazione del substrato e dell’inibitore


2. non competitiva

E’ anche reversibile, non dipende dalla concentrazione del substrato. In questo caso sia il substrato che l’inibitore si legano simultaneamente all’enzima ma in siti diversi. L’inibitore in quello allosterico, il vero substrato nel sito di legame (o attivo). Il risultato sarà una diminuzione delle molecole trasformate dall’enzima nell’unità di tempo.


3. allosterica

Tipica degli enzimi con più siti allosterici. L’enzima possiede oltre al sito attivo per il vero substrato, diversi siti di legame per i cosiddetti effettori positivi (modulatori) e gli inibitori. Gli effettori modulano la velocità della reazione chimica, in senso positivo mentre l’inibitore no. A reazione avvenuta, la rimozione dell’inibitore porta il sito attivo alla forma primitiva, pronto così per una nuova reazione.






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